※ 引述《goldfish0909 (金魚)》之銘言： : 板上的前輩們好 : 我有幾張有關於蛋白質的表看不懂，麻煩板上的先進指導一下 : 表如下： : http://www.wretch.cc/album/show.php?i=goldfish0909&b=3&f=1090943466&p=13 : http://www.wretch.cc/album/show.php?i=goldfish0909&b=3&f=1090943467&p=14 : http://www.wretch.cc/album/show.php?i=goldfish0909&b=3&f=1090943468&p=15 : 如想要看原文獻的話，來信通知，我會寄給您的 : 先謝謝回答的人了 ~^^~ 這個表protein crystallographer通常稱為 Table 1 (雖然在你的paper裡並不是第一個表) 這個表裡記錄了一些data statistics 就像s板友說的基本上這個表告訴你你的data及model的quality如何 分作兩部份: Data collection statistics和refinment statistics Data collection statistics 這部份告訴你xray diffraction所給你的data set品質如何 還有晶體的一些基本參數 beamline x-ray的光源 可能是同步幅射光 或inhouse (通常是rotating Cu anode) 常用Cu K_alpha的波長 Space group 這個告訴你你的晶體的對稱性 總共有230種可能性 不過自然界沒有右旋的胺基酸 所以沒有鏡面跟inversion對稱 所以只有65種 Cell dimensions 組成晶體的單位晶格的參數 Resolution(A) 解析度 你可以把這想成可以把蛋白質看的多'清楚' 數字愈小代表能解析的atomic detail愈多 Rmerge/Rsym Rmerge用在combine不同data sets的時候 Rsym則用再同一組data中; 基本上就是對同一個繞射點而不同的measurements之間的差別 I / σI 繞射強度/其誤差 可以把他想成 signal to noise ratio 這個參數和R通常用來判斷取到的data quality如何 Completeness (%) 顧名思義就是data的完整性 可能有些繞射點沒取到 這個數就不會是100% Redundancy 對於對稱性比較高的晶體 只要把他轉比較小的角度就可以取到完整個data set 有時候collect到的會比需要的更多 例如一個繞射點(h k l)取了兩次或三次之類的 Rsym就是這樣來的 你paper上的表叫multiplicity Unique reflections 承上;可能會收集到多於一組的(h k l) 所以這個數字代表你所有收集到的unique (h k l) Refinement Statistics 解x-ray stucture基本上就是去build一個atomic model 你要把你的model跟實際測量到的reflection做比較 重複這樣的過程 直到得到最佳的model 這個過程稱為refinement Resolution 跟上面的一樣 No. reflections 就是有多少unique的(h k l) Rwork / Rfree model跟實驗數值的差別 通常在refine的過程中會把一些reflections取出來 這些不參予refinement的過程 剩下的那些就叫work set 用free set的好處是可以看refinement有沒有biased Rfree通常會比Rwork高一點 因為這些set沒有參與refinement 可是如果Rfree比Rwork大很多 可能說明你的model不太對 No. atoms model中的原子數 B-factors 表示原子位置多精確 R.m.s. deviations 這應該不用特別解釋就是RMSD Ramachandran plot 就是跟你說你的model跟protein的ramachandran比 有哪些落在core/allowed/disallowed region === 基本上這個表代表了你model的可信度 通常讀structure的paper已經愈來愈少人去看table 1了 有時候甚至被放在supplementary裡面 這就是為什麼前陣子會有很多fake structures了 再這樣下去 搞不好以後deposit structure還要把每個frame都附上 XD 有錯請指正 :) --

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