※ 引述《goldfish0909 (金鱼)》之铭言： : 板上的前辈们好 : 我有几张有关於蛋白质的表看不懂，麻烦板上的先进指导一下 : 表如下： : http://www.wretch.cc/album/show.php?i=goldfish0909&b=3&f=1090943466&p=13 : http://www.wretch.cc/album/show.php?i=goldfish0909&b=3&f=1090943467&p=14 : http://www.wretch.cc/album/show.php?i=goldfish0909&b=3&f=1090943468&p=15 : 如想要看原文献的话，来信通知，我会寄给您的 : 先谢谢回答的人了 ~^^~ 这个表protein crystallographer通常称为 Table 1 (虽然在你的paper里并不是第一个表) 这个表里记录了一些data statistics 就像s板友说的基本上这个表告诉你你的data及model的quality如何 分作两部份: Data collection statistics和refinment statistics Data collection statistics 这部份告诉你xray diffraction所给你的data set品质如何 还有晶体的一些基本参数 beamline x-ray的光源 可能是同步幅射光 或inhouse (通常是rotating Cu anode) 常用Cu K_alpha的波长 Space group 这个告诉你你的晶体的对称性 总共有230种可能性 不过自然界没有右旋的胺基酸 所以没有镜面跟inversion对称 所以只有65种 Cell dimensions 组成晶体的单位晶格的参数 Resolution(A) 解析度 你可以把这想成可以把蛋白质看的多'清楚' 数字愈小代表能解析的atomic detail愈多 Rmerge/Rsym Rmerge用在combine不同data sets的时候 Rsym则用再同一组data中; 基本上就是对同一个绕射点而不同的measurements之间的差别 I / σI 绕射强度/其误差 可以把他想成 signal to noise ratio 这个参数和R通常用来判断取到的data quality如何 Completeness (%) 顾名思义就是data的完整性 可能有些绕射点没取到 这个数就不会是100% Redundancy 对於对称性比较高的晶体 只要把他转比较小的角度就可以取到完整个data set 有时候collect到的会比需要的更多 例如一个绕射点(h k l)取了两次或三次之类的 Rsym就是这样来的 你paper上的表叫multiplicity Unique reflections 承上;可能会收集到多於一组的(h k l) 所以这个数字代表你所有收集到的unique (h k l) Refinement Statistics 解x-ray stucture基本上就是去build一个atomic model 你要把你的model跟实际测量到的reflection做比较 重复这样的过程 直到得到最佳的model 这个过程称为refinement Resolution 跟上面的一样 No. reflections 就是有多少unique的(h k l) Rwork / Rfree model跟实验数值的差别 通常在refine的过程中会把一些reflections取出来 这些不参予refinement的过程 剩下的那些就叫work set 用free set的好处是可以看refinement有没有biased Rfree通常会比Rwork高一点 因为这些set没有参与refinement 可是如果Rfree比Rwork大很多 可能说明你的model不太对 No. atoms model中的原子数 B-factors 表示原子位置多精确 R.m.s. deviations 这应该不用特别解释就是RMSD Ramachandran plot 就是跟你说你的model跟protein的ramachandran比 有哪些落在core/allowed/disallowed region === 基本上这个表代表了你model的可信度 通常读structure的paper已经愈来愈少人去看table 1了 有时候甚至被放在supplementary里面 这就是为什麽前阵子会有很多fake structures了 再这样下去 搞不好以後deposit structure还要把每个frame都附上 XD 有错请指正 :) --

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