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※ 引述《kua122 (kua122)》之銘言: : (1) ion exchange chromatography : 離子交換層析法(ion exchange chromatography,簡稱IEC)是從複雜的混合物中,分離性質相似大分子的方法之一,依據的原理是物質的酸鹼性、極性,也就是所帶陰陽離子的不同。電荷不同的物質,對管柱上的離子交換劑有不同的親和力,改變沖洗液的離子強度和pH值,物質就能依次從層析柱中分離出來。 : (2) chromatofocusing chromatography : (3) gel filtration chromatography : 凝膠過濾法也稱為排阻層析、凝膠層析或分子篩層析,它是在1960年後發展出來的技術。凝膠是由膠體溶液凝結而成的固體物質,內部具有網狀篩孔,利用球狀凝膠內的篩孔,使分子流過填充凝膠的管柱時,大分子無法進入凝膠篩孔,而只流經凝膠及管柱間的孔隙,很快就可以流出管柱,較小的分子因為進入凝膠內的篩孔,故在管柱內的停留時間較長,由此區分大小不同的分子,亦可與已知大小的分子作比較而定出一分子的分子量。一般狀況下,凝膠不會吸附成份,所有欲分離物質都會被洗出,這是凝膠層析法與其它層析法不同的地方。 : (4) ELISA : 酵素連結免疫吸附分析(enzyme-link immunosorbent assay,簡稱ELISA)是利用抗原(antigen,也就是蛋白質)與抗體(antibody)結合的專一性,加上酵素的呈色或產生螢光反應,來顯示特定蛋白質是否存在。 : (5) 2-D gel electrophoresis 二維的電泳技術。當一維電泳完成後,將膠體旋轉90度(或電泳方向旋轉90度) 一維電泳會依照分子量大小而分離,二維電泳會依照compound的型狀(密度)而分離。 我是憑記憶寫的 = = : 第二個和第五個不會~~其他三個不知道這樣回答可以嗎?? ========== 修正 2-D gel electrophoresis 可以分離蛋白質的電泳技術 分成兩步驟 第一步為 isoelectric focusing (IEF),依照蛋白質的pI分離,跑pH strip。 第二步為常見的SDS PAGE,以蛋白質分子量將其分離 結果圖片 http://en.wikipedia.org/wiki/File:Coomassie-2D-Gels.jpg
二維電泳出來的膠片為點狀分布,之後可以做in-gel digestion,把要分析的 蛋白質挖下,拿去打MS,得到結果後再使用protein data base 去分析比較, 即可以得知為何種蛋白質。 --



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◆ From: 140.113.62.42
1F:→ kirhun76:我怕有錯誤 請大家可以指正一下 05/09 00:33
2F:推 lewis803:2.跟isoelectrofocusing有沒關?5.先跑ph1-14再跑分子量 05/12 10:02
※ 編輯: kirhun76 來自: 140.112.52.165 (11/15 13:03)







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