※ 引述《kua122 (kua122)》之铭言： : (1) ion exchange chromatography : 离子交换层析法(ion exchange chromatography，简称IEC)是从复杂的混合物中，分离性质相似大分子的方法之一，依据的原理是物质的酸硷性、极性，也就是所带阴阳离子的不同。电荷不同的物质，对管柱上的离子交换剂有不同的亲和力，改变冲洗液的离子强度和pH值，物质就能依次从层析柱中分离出来。 : (2) chromatofocusing chromatography : (3) gel filtration chromatography : 凝胶过滤法也称为排阻层析、凝胶层析或分子筛层析，它是在1960年後发展出来的技术。凝胶是由胶体溶液凝结而成的固体物质，内部具有网状筛孔，利用球状凝胶内的筛孔，使分子流过填充凝胶的管柱时，大分子无法进入凝胶筛孔，而只流经凝胶及管柱间的孔隙，很快就可以流出管柱，较小的分子因为进入凝胶内的筛孔，故在管柱内的停留时间较长，由此区分大小不同的分子，亦可与已知大小的分子作比较而定出一分子的分子量。一般状况下，凝胶不会吸附成份，所有欲分离物质都会被洗出，这是凝胶层析法与其它层析法不同的地方。 : (4) ELISA : 酵素连结免疫吸附分析(enzyme-link immunosorbent assay，简称ELISA)是利用抗原(antigen，也就是蛋白质)与抗体(antibody)结合的专一性，加上酵素的呈色或产生萤光反应，来显示特定蛋白质是否存在。 : (5) 2-D gel electrophoresis 二维的电泳技术。当一维电泳完成後，将胶体旋转90度(或电泳方向旋转90度) 一维电泳会依照分子量大小而分离，二维电泳会依照compound的型状(密度)而分离。 我是凭记忆写的 = = : 第二个和第五个不会~~其他三个不知道这样回答可以吗?? ========== 修正 2-D gel electrophoresis 可以分离蛋白质的电泳技术 分成两步骤 第一步为 isoelectric focusing (IEF)，依照蛋白质的pI分离，跑pH strip。 第二步为常见的SDS PAGE，以蛋白质分子量将其分离 结果图片 http://en.wikipedia.org/wiki/File:Coomassie-2D-Gels.jpg 二维电泳出来的胶片为点状分布，之後可以做in-gel digestion，把要分析的 蛋白质挖下，拿去打MS，得到结果後再使用protein data base 去分析比较， 即可以得知为何种蛋白质。 --

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