2004年諾貝爾化學獎桂冠由Aaron Ciechanover，Avram Hershko 和Irwin Rose 共同分享，以表彰他們在ubiquiti n調控蛋白質降解機制的研究。 早在1975年時，G. Goldstein等人就已發現在許多生物體 中都包含一個具有76個胺基酸所組成的蛋白質。根據此蛋 白質豐富存在的特性，他們將此蛋白命名為”Ubiquitin” (取拉丁字首 “ubiquitous” 到處存在之義)。在1980年 時，Hershko和Ciechanover與Rose一同合作發現，APF-1 (ATP-dependant proteolytic factor 1)會利用高能分子 ATP共價修飾某些蛋白質，此舉相當於在被修飾蛋白上” 烙印一個死亡記號”。而被吻上記號的蛋白質將會被送 到特定的胞器進行分解。在同一年，Wilkinson等人即證 明，APF-1與ubiquitin事實上就是相同的蛋白質。這項研 究也開啟了細胞生化新顯學－ubiquitin調控蛋白質降解 機制的研究。在1981年到1983年間，Hershko和Ciechanov er與Rose又進一步分離及鑑定出E1, E2, 和E3。這三種酵 素即是在細胞裡負責扮演將ubiquitin共價修飾到特定蛋 白質上的實質角色，此舉也奠定了他們贏得諾貝爾桂冠的 契機。 1990年後，許多重要生理蛋白，像是MATα2, p53, Myc, Fos, 和 cyclin等，都被證明會與ubiquitin作用。進一 步了解ubiquitin在細胞週期，細胞凋零及DNA修復上所扮 演的子機制，可幫助藥學家設計新藥物來治療癌症病患。 而ubiquitin也被證明會參與遺傳性疾病囊胞性纖維症(cy stic fibrosis)的致病途徑。今後有關ubiquitin的研究 將不只侷限於生化學家及細胞生物研究學者，而將是跨領 域結合藥物學家及遺傳領域學者的整合性研究。 每年諾貝爾獎公佈的時候，總是難免會有遺珠之憾。今年 的諾貝爾化學獎再度由生化領域研究學者掄元，Hershko 和Ciechanover與Rose奠定ubiquitin的生化基礎固然功不 可沒。但Varshavsky長期研究ubiquitin在細胞裡真正扮 演的生理功能更實質對生物醫學有卓越貢獻。事實上， Hershko和Ciechanover與Varshavsky已共同贏得2000年美 國拉斯克(Lasker)生物醫學獎榮耀。Varshavsky這次沒有 獲得評審的青睞，想來在科學界必定又是多了一個茶餘飯 後的爭議話題。 資料來源: http://www.sciscape.org/news_detail.php?news_id=1625 ps.....請問一下有人可以找的到這個諾貝爾獎得主的原始paper嗎?? 我想看看他是怎麼做的...... -- 老病死生誰替得？酸甜苦辣自承擔，一劑養神平胃散，兩重和氣瀉肝腸 -- ╦═╮　 Origin: ╬═╯ 作者來自 uc115.tcu.edu.tw ╩ｅｒｌ 蔚藍海岸 perl.tcu.edu.tw (203.64.80.217)