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我要做protein protein direct interaction 纯化两个protein : A protein 是 small G protein(22KD)带 His tag B protein 是 带 GST tag A protein 纯化过程: 菌suspension在binding buffer(imidazole.tris-HCl.NaCl)+protease inhibitor 冰上sonication Ni-NTA纯化 elution(160 mM imidazole-印象中.tris-HCl.NaCl) a)elution的protein加入离心管(Amicon)去换成PBS,顺便想要寄降低imidazole浓度 b)没有换buffer B protein纯化过程: 菌suspension在PBS+PI(protease inhibitor) 冰上sonication 离心,上清液和beads在4度binding 2 hrs PBS wash 3 次,beads suspend在PBS 问题: 1.A protein与GST only beads 4度结合2 hrs,PBS+1mM DTT+1%tritonX100 wash3次 2Xsample bf去煮beads.跑胶还有A protein signal.就是negtive control做不好. 会不会是A protein 太小卡在bead,怎麽洗都洗不掉......>O< 2.有换buffer的必要吗??看别人家好像都有换.imidazole多会影响binding? 3.reduced Glutathion去elute跟直接煮bead有差吗? 感谢看完....我已经在GST pull down徘徊已久..... 希望能早日脱困~谢谢 --



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