※ 引述《Terago (昨夜星辰昨夜风～)》之铭言： > ※ 引述《[email protected] (米格鲁)》之铭言： > > 听我们老师说因为它是属於醣蛋白的一种，所以耐高温不易denature > > 存在的特定部位是全身都可以，但脑细胞含量高 > > 我不知道我说的是不是完全正确，请各位前辈多多指教 > 据我所知prion(PrPc)其实是普遍存在人体中的一种蛋白.. > 现在所谓的感染颗粒是变性以後的prion(PrPSc). > 在脑中含量高，结晶呈棒状而造成大脑海绵化.. > 这也是scrapie..BSB和kuru的病因 > 变性後的PrPSc耐高温耐酸硷并可以躲过免疫细胞的攻击.. > 原因我就不知了.. 阿滋海默症、Parkinson、Huntington 等等神经病变疾病（neurodegenerative diseases） 的作用机制，都是因为蛋白质变性 造成在细胞内堆积（aggregation），进而毒害神经细胞 早期的研究方向（大约三年以前），都是针对蛋白质 的变性（denature)来下手！可是近来的研究反而都 是针对cheperon及Protesome 这两种蛋白质....... 因为当细胞大量表现某一种蛋白质时，必定有某一种特定的chaperon 来folding蛋白质，如果蛋白质无法折叠，会造成堆积 这个时候就需要启动细胞内的蛋白脢，尤其是protesome来切这些来不及 folding或是partially folding的蛋白质 可是有些蛋白质却因为有特殊的序列，例如Glutamine repeats 造成Huntington 或是基因突变、蛋白质结构或是老化的因素，像阿滋海默症、Parkinson、Prion 而避过了folding、unfolding及digestion，而大量堆积在神经细胞内 而造成neurodegenerative...... -- ┌─────◆ＫＫＣＩＴＹ◆─────┐┐┌┐┐┌┐┌─┐┌┬┐┌┬┐┐ ┌ │ bbs.kkcity.com.tw │├┘┐├┘┐│ │ │ └┬┘ └──《From:217.184.118.87 》──┘┘ ┘┘ ┘└─┘└┴┘ ┴ ┴